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생리학

[생리학] 2. 신체의 구성 (3) 단백질과 핵산

by 살구 아이스크림 2023. 4. 20.
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2. 신체의 구성

 

2.3 단백질과 핵산

 

 

(1) 단백질(protein)

단백질은 아미노산들이 소단위로 구성된 거대한 분자입니다. 그 구조의 다양성은 20개의 다른 아미노산들이 단백질을 만들기 위해 함께 모이기 때문에 방대합니다. 이 구조의 다양성은 각 단백질의 특정 기능을 결정합니다.
단백질을 구성하는 아미노산 간의 화학적 상호작용은 단백질 사슬을 특정한 패턴으로 구부리고 접음으로써 독특한 구조를 형성합니다. 따라서 단백질의 특정 구조, 즉 아미노산의 서열은 유전자 코드(genetic code)에 의해 결정됩니다. 그리고 단백질 합성과 관련된 유전 정보는 DNA와 RNA입니다.

 

1) 단백질의 구조

단백질의 소단위인 아미노산(amino acid) 구조는 아미노기(-NH2 group)와 카르복실기(-COOH group)를 가지고 있습니다. 20개의 아미노산은 다양한 구조와 기능을 가진 단백질을 만듭니다. 이때 아미노산의 차이는 기능기의 차이 때문입니다. R은 아미노산의 기능기의 일반적인 약어이며 잔기(residue)입니다.
아미노산이 탈수 합성을 통해 반응할 때, 한 아미노산의 아미노기 말단에 있는 H는 다른 아미노산의 카르복실기 말단에 있는 OH와 결합하여 공유 펩티드 결합(peptide bond)과 물 분자를 형성합니다. 이때 생성되는 분자를 펩티드라고 하는데, 두 개의 아미노산이 디펩티드(dipeptide)를 형성하고 세 개의 아미노산이 트리펩티드(tripeptide)를 형성합니다. 그리고 많은 아미노산들이 펩티드 결합에 의해 아미노산 사슬을 형성할 때, 그것들은 폴리펩티드(polypeptide)라고 불립니다.

폴리펩티드의 길이는 종류에 따라 다른데, 예를 들어, 갑상선자극호르몬 방출호르몬(thyroid-releasing hormone)은 3개의 아미노산으로 구성되어 있고 미오신(myosin)은 4,500개의 아미노산으로 구성되어 있습니다. 일반적으로, 100개 이상의 아미노산으로 구성된 폴리펩티드는 단백질이라고 불립니다.

단백질의 1차 구조는 아미노산의 서열입니다. 각각의 단백질은 다른 1차 구조(primary structure)를 가지고 있어서, 그 기능이 다릅니다. 수소 결합(hydrogen bond)은 2차 구조(secondary structure)라고 불리는 특정 형상의 α-나선(α-helix) 또는 β-병풍 (β-pleated sheet) 구조를 형성합니다. 대부분의 폴리펩티드는 3차 구조(tertiary structure)를 형성하기 위해 구부러지고 접힙니다. 폴리펩티드 사슬의 구부러짐과 접힘은 아미노산의 상호작용에 의해 발생합니다. 대부분의 3차 구조는 약한 수소 결합에 의해 안정화되기 때문에 고온이나 pH 변화에 의해 쉽게 파괴될 수 있습니다. 3차 구조에서 비가역적 변화를 변성(denaturation)이라고 합니다. 그러나 3차 구조는 이황화결합(disulfide bond)에 의해 더 안정됩니다. 변성 단백질은 1차 구조를 유지하지만 변화된 화학적 특성은 띠게 됩니다. 대표적인 것이 달걀 프라이인데, 여기서 수용성의 알부민은 프라이에 의해 불용성의 흰자위로 변합니다. 이것은 단백질의 구조변화와 상호교차결합(cross bond)에 의해 발생합니다. 헤모글로빈(hemoglobin)은 4개의 폴리펩티드로 구성된 4차 구조(quaternary structure)를 가지고 있으며 산소를 운반합니다.

신체의 많은 단백질들은 다른 종류의 분자들과 결합합니다. 당단백질(glycoprotein)은 탄수화물을 포함하고 있는 단백질이고, 호르몬과 세포막에 있는 단백질들은 여기에 속합니다. 지질단백질(lipoprotein)은 세포막과 혈장에 주로 존재하는 지질을 가진 단백질입니다. 일부 단백질은 적혈구의 헤모글로빈과 시토크롬(cytochrome)과 같은 색소 분자와 결합합니다.

 

2) 단백질의 기능

구조적 다양성 때문에, 단백질은 세포에 있는 다른 어떤 분자보다 더 광범위하게 다양한 기능합니다. 많은 단백질은 조직의 구조 형성에 중요한 역할을 합니다. 그 예로는 콜라겐과 케라틴이 있습니다. 콜라겐은 힘줄과 인대와 같은 결합 조직에 인장 강도(tensile strength)를 제공하는 섬유상 단백질입니다. 케라틴은 진피의 죽은 세포의 바깥층에서 발견됩니다.
효소와 항체와 같은 신체의 생리적 기능에 관련된 많은 단백질들이 있습니다. 또 다른 예는 세포막 단백질이 호르몬의 수용체로 작용하고 특정 분자의 수송 운반체로 작용하는 경우입니다.

 

(2) 핵산(protein)

세포 내에서 유전적 조직 물질로 작용하는 핵산에는 DNA 또는 RNA가 있습니다. 이 핵산은 소단위로 뉴클레오티드(nucleotide)를 가지고 있습니다. 뉴클레오티드가 모여 크고 긴 폴리뉴클레오티드를 형성합니다. 각각의 뉴클레오티드는 오탄당(pentose), 염기(base), 그리고 인산기(phosphate group)로 구성되어 있습니다. 염기는 피리미딘(pyrimidine)과 퓨린(purine)을 포함합니다.

 

1) DNA

유전자 코드의 근본이 되는 DNA(deoxyribonucleic acid)는 대부분의 단백질보다 단순한 구조를 가지고 있습니다. 오탄당은 염기와 공유 결합으로 연결 되어있는 디옥시리보스(deoxyribose)입니다. 염기에는 퓨린인 아데닌(adenine)과 구아닌(guanine), 그리고 피리미딘인 시토신(cytosine)과 티민(thymine)을 포함합니다. 단백질은 20개의 아미노산으로 만들어지고, DNA는 4개의 염기로부터 만들어집니다. 폴리뉴클레오티드를 형성할 때, 한 뉴클레오티드의 인산염은 다른 뉴클레오티드의 디옥시리보스와 축합반응을 합니다. 결과적으로, 물 분자가 제거되고 당- 인산염 사슬이 형성됩니다. 양쪽의 폴리뉴클레오티드 사슬의 염기는 수소 결합에 의해 상보적인 염기쌍을 결합하여 소위 이중가닥의 나선형 DNA를 형성합니다.

DNA의 두 사슬은 서로 꼬여 이중 나선(double helix)을 형성하는데, 이는 퓨린 염기수와 피리미딘 염기수가 같습니다. 아데닌은 티민과, 구아닌은 시토신과 결합합니다. DNA는 유전자(gene)의 구성 요소이고, 세포에 있는 유전자의 합은 지놈(genome)이라고 불립니다. 인간 지놈은 약 3.3조 염기쌍입니다.

 

2) RNA

RNA(ribonucleic acid)는 DNA로부터 전사되어 만들어지고 당-인산염 결합에 의해 연결된 긴 리보뉴클레오티드(ribonucleotide)로 구성됩니다. 하지만, RNA의 뉴클레오티드는 세 가지 면에서 DNA와 다릅니다. 즉, ① 디옥시보오스 대신 리보오스(ribose)를 가지고 있습니다. ② 티민 대신 우라실(uracil)을 가지고 있습니다. ③ 주로 단일 폴리뉴클레오티드입니다. 그리고 mRNA(messenger RNA), tRNA(transfer RNA), rRNA(ribosomal RNA)와 같은 세 종류의 RNA 분자를 가지고 있습니다.

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