[생리학] 3. 세포구조와 유전자 조절 (4) 단백질 합성과 분비

3. 세포구조와 유전자 조절

 

3.4 단백질 합성과 분비

유전자가 발현되기 위해서, mRNA는 먼저 DNA로부터 합성되어야 합니다. 단백질의 아미노산 서열은 이 mRNA의 코돈 서열에 따라 결정됩니다. mRNA가 핵에서 세포질로 들어가면 리보솜과 결합하고, 이때 수많은 리보솜과 결합해 진주 목걸이 같은 구조를 가지게 되는데, 이를 폴리리보솜(polyribosome)이라고 합니다. 폴리리보솜의 형성은 mRNA 염기서열에 간직된 유전암호를 해독하는 데 필수적입니다. 특정 아미노산을 해독하는 염기 트리플렛(base triplet)은 코돈(codon)이라고 불립니다. mRNA가 리보솜을 통과할 때, 코돈의 서열은 특정 아미노산의 서열로 번역되어 폴리펩티드 사슬을 형성합니다.

 

 

(1) tRNA

코돈의 번역은 tRNA와 효소들의 작용에 의해 이루어집니다. mRNA와 rRNA처럼 단일가닥의 tRNA는 클로바 잎 구조를 가지며, 실제 3차 구조는 L자형 구조를 갖는 것으로 밝혀졌습니다. tRNA의 한쪽 끝에는 mRNA 코돈과 상보적으로 결합하는 안티코돈(anticodon)을 가지고 있습니다.
아미노아실 tRNA 합성효소(aminoacyl tRNA synthetase)는 특정 아미노산을 tRNA 말단에 결합시킵니다. 각각의 아미노산은 각각의 아미노아실 tRNA 합성효소를 가지고 있습니다.

 

(2) 폴리펩티드 합성

각각의 tRNA는 특정 아미노산을 운반하기 때문에, 펩티드 결합에 의한 아미노산의 연결은 즉시 폴리펩티드를 형성합니다. 첫 번째와 두 번째 tRNA는 폴리솜에 첫 번째와 두 번째 아미노산을 함께 가져옵니다. 첫 번째 아미노산은 tRNA에서 분리되어 두 번째 tRNA 상의 두 번째 아미노산으로 전이되어 디펩티드(dipeptide)를 형성합니다. 그런 다음 세 번째 아미노산이 디펩티드에 결합하여 트리펩티드가 형성됩니다. 따라서, 새로운 아미노산들이 펩티드 사슬의 끝에 첨가됨에 따라 폴리펩타드 사슬은 점점 더 길어집니다.

 

(3) 소포체와 골지체의 기능

세포 내에 사용되는 단백질은 다른 세포소기관에 결합하지 않고 세포질에서 자유로이 존재하는 폴리솜에 의해 생성됩니다. 그러나 세포 밖으로 분비되는 단백질은 과립소포체에 존재하는 mRNA-리보솜 복합체에 의해 만들어집니다. 단백질은 소포체의 시스테르나(자루모양,  cisternae) 속에서 가공됩니다.

분비 단백질이 만들어질 때 처음 30개의 아미노산은 거의 소수성입니다. 이 선도서열(leader sequence)은 소포체막의 지질 성분에 부착해 있습니다. 폴리펩티드 사슬은 길이를 연장하면서 소포체 내의 시스테르나에 주입됩니다. 선도서열은 분비 단백질을 소포체로 유도하는 역할을 합니다. 일단 단백질이 시스테르나 안에 들어가면, 선도서열은 제거되고 단백질은 다시 세포질로 들어갈 수 없습니다.

인슐린 분비 과정은 소포체 내에서 일어나는 변화의 좋은 예입니다. 109개의 아미노산으로 구성된 프레프로인슐린(preproinsulin)은 시스테르나에 들어가고, 처음 23개의 아미노산이 선도서열로 작용합니다. 이 선도서열은 제거되면서 프로인슐린을 만듭니다. 나머지 사슬은 시스테르나 내부에서 접힘 과정이 일어나 폴리펩티드의 첫 번째 아미노산과 마지막 아미노산을 서로 근접하게 배치합니다. 효소에 의해 중심 폴리펩티드가 제거되면 21개의 아미노산 사슬과 30개의 아미노산 사슬이 형성됩니다. 이 두 사슬이 이황화결합에 의해 연결되면 소위 인슐린이 생성됩니다.
분비 단백질은 과립소포체 내에 갇혀 있지 않고 골지체로 운반됩니다. 골지의 기능은 다음과 같습니다.
① 탄수화물이 단백질에 첨가되어 당단백질을 형성하는 것처럼 단백질의 추가적인 변형이 일어납니다.
② 골치체 내의 단백질들은 그 기능과 용도에 따라 분리합니다.
③ 최종 산물은 소포에 꾸려져 골지체에서 목적지까지 수송됩니다.